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1000 Titel
  • Broad substrate tolerance of tubulin tyrosine ligase enables one-step site-specific enzymatic protein labeling
1000 Autor/in
  1. Lemke, Oliver |
  2. Helma, Jonas |
  3. Gerszonowicz, Lena |
  4. Waller, Verena |
  5. Stoschek, Tina |
  6. Durkin, Patrick M. |
  7. Budisa, Nediljko |
  8. Leonhardt, Heinrich |
  9. Keller, Bettina G. |
  10. Schumacher, Dominik |
  11. Hackenberger, Christian |
1000 Erscheinungsjahr 2017
1000 Art der Datei
1000 Publikationstyp
  1. Artikel |
1000 Online veröffentlicht
  • 2017-03-20
1000 Erschienen in
1000 Quellenangabe
  • 8: 3471-3478
1000 FRL-Sammlung
1000 Copyrightjahr
  • 2017
1000 Lizenz
1000 Verlagsversion
  • http://doi.org/10.1039/C7SC00574A |
  • https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC5418632/ |
1000 Ergänzendes Material
  • http://www.rsc.org/suppdata/c7/sc/c7sc00574a/c7sc00574a1.pdf |
1000 Publikationsstatus
1000 Begutachtungsstatus
1000 Sprache der Publikation
1000 Abstract/Summary
  • The broad substrate tolerance of tubulin tyrosine ligase is the basic rationale behind its wide applicability for chemoenzymatic protein functionalization. In this context, we report that the wild-type enzyme enables ligation of various unnatural amino acids that are substantially bigger than and structurally unrelated to the natural substrate, tyrosine, without the need for extensive protein engineering. This unusual substrate flexibility is due to the fact that the enzyme's catalytic pocket forms an extended cavity during ligation, as confirmed by docking experiments and all-atom molecular dynamics simulations. This feature enabled one-step C-terminal biotinylation and fluorescent coumarin labeling of various functional proteins as demonstrated with ubiquitin, an antigen binding nanobody, and the apoptosis marker Annexin V. Its broad substrate tolerance establishes tubulin tyrosine ligase as a powerful tool for in vitro enzyme-mediated protein modification with single functional amino acids in a specific structural context.
1000 Fachgruppe
  1. Biologie |
  2. Medizin |
1000 Fächerklassifikation (DDC)
1000 Liste der Beteiligten
  1. https://frl.publisso.de/adhoc/creator/TGVta2UsIE9saXZlcg==|https://frl.publisso.de/adhoc/creator/SGVsbWEsIEpvbmFz|https://frl.publisso.de/adhoc/creator/R2Vyc3pvbm93aWN6LCBMZW5h|https://frl.publisso.de/adhoc/creator/V2FsbGVyLCBWZXJlbmE=|https://frl.publisso.de/adhoc/creator/U3Rvc2NoZWssIFRpbmE=|https://frl.publisso.de/adhoc/creator/RHVya2luLCBQYXRyaWNrIE0u|https://frl.publisso.de/adhoc/creator/QnVkaXNhLCBOZWRpbGprbw==|https://frl.publisso.de/adhoc/creator/TGVvbmhhcmR0LCBIZWlucmljaA==|https://frl.publisso.de/adhoc/creator/S2VsbGVyLCBCZXR0aW5hIEcu|http://orcid.org/0000-0001-7095-6858|http://orcid.org/0000-0001-7457-4742
1000 Förderer
  1. Deutsche Forschungsgemeinschaft |
  2. CRC |
  3. Nanosystems Initiative Munich (NIM) |
  4. Einstein Foundation Berlin |
  5. Boehringer-Ingelheim Foundation |
  6. - |
1000 Fördernummer
  1. SPP1623; HA 4468/9-1; LE 721/13-1
  2. 765
  3. -
  4. -
  5. -
  6. -
1000 Förderprogramm
  1. -
  2. -
  3. -
  4. Leibniz-Humboldt Professorship
  5. Plus 3 award
  6. Fonds der Chemischen Industrie (FCI)
1000 Dateien
1000 Förderung
  1. 1000 joinedFunding-child
    1000 Förderer Deutsche Forschungsgemeinschaft |
    1000 Förderprogramm -
    1000 Fördernummer SPP1623; HA 4468/9-1; LE 721/13-1
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    1000 Förderprogramm Leibniz-Humboldt Professorship
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    1000 Förderprogramm Plus 3 award
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    1000 Förderprogramm Fonds der Chemischen Industrie (FCI)
    1000 Fördernummer -
1000 Objektart article
1000 Beschrieben durch
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1000 Erstellt am 2017-06-13T08:26:31.338+0200
1000 Erstellt von 25
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1000 Bearbeitet von 25
1000 Zuletzt bearbeitet Fri Jun 01 12:43:10 CEST 2018
1000 Objekt bearb. Tue Jun 13 08:27:55 CEST 2017
1000 Vgl. frl:6402988
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1000 Sichtbarkeit Metadaten public
1000 Sichtbarkeit Daten public
1000 Gegenstand von

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